Links: Schema zur Wirkung eines nichtkompetitiven Inhibitors. Der Inhibitor (I) kann an das Enzym (E) binden, wodurch sich ein Enzym-Inhibitor-Komplex ([E-I]) bildet. Analog kann ein Substrat (S) an das Enzym binden, wobei ein Enzym-Substrat-Komplex ([E-S]) entsteht. Daneben kann sich – entweder ausgehend vom [E-S] oder [E-I] – ein Komplex aus Enzym, Substrat und Inhibitor ([E-S-I) bilden, der wiederum zum [E-I] oder [E-S] zerfallen kann. Ausgehend vom [E-S] wird das Produkt (P) gebildet. An den Reaktionspfeilen sind die jeweiligen Reaktionsgeschwindigkeitskonstanten aufgetragen.
Rechts: Michaelis-Menten-Kurve Diagramm eines Enzyms ohne Inhibitor (blau) und in Gegenwart eines nichtkompetitiven Inhibitors (orange). In Gegenwart des Inhibitors ist die Maximalgeschwindigkeit verringert, während der KM-Wert identisch bleibt.
