Die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit gibt nach wie vor Rätsel auf und endet immer noch tödlich. Doch mit Diagnostik und Genetik sind wir inzwischen deutlich weiter. Wie weit, verraten wir euch hier.
Man kann die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit als eine ganz besonders üble Laune der Natur verstehen. Da gibt es im menschlichen Organismus ein Eiweiß aus 253 Aminosäuren, Prion genannt. Es sitzt vor allem in den Membranen von Gehirnzellen und hat etwas mit Kupfer und freien Radikalen zu tun. Besonders wichtig scheint es nicht zu sein, denn Knock-Out-Mäuse erholen sich nach einem Schlaganfall lediglich nicht ganz zu schnell und neigen zu Dicklichkeit. Gäbe es die Prionen nicht, ließe sich damit also leben.
Womit sich definitiv nicht leben lässt, ist eine falsch geformte Version des Prions. Wenn sich einige gedrehte Aminosäureketten falten, trotzt das Prion nicht nur allen Abbauversuchen, sondern stößt auch andere Prionen an. Die Falschfaltung breitet sich im Gewebe wie ein Lauffeuer aus und lässt immer mehr Zellen absterben. Das Gehirn, eben noch über den Sinn des Lebens philosophierend, degeneriert innerhalb von Monaten zu einer schwammartigen Masse. Der Tod ist unausweichlich.
1920 beschrieben unabhängig voneinander Hans Gerhard Creutzfeld und Alfons Maria Jakob erstmals die Krankheit. Betroffene werden rasch dement, bewegen sich unsicher und am Ende verstummen und erstarren sie in vollkommener Antriebslosigkeit, obwohl sie weder gelähmt noch bewusstlos sind. Woher das Leiden kommt, war lange ein Rätsel.
Erst 1982 veröffentlichte Stanley Prusiner die Prion-Hypothese, die anfangs skeptisch aufgenommen wurde, weil eine infektiöse Krankheit ohne Erbgut tragenden Krankheitserreger undenkbar schien. Wo wir heute stehen, fasst die soeben aktualisierte S1-Leitlinie Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJK) zusammen. Herausgegeben wird sie von der Deutschen Gesellschaft für Neurologie.
Einzigartig ist die CJK auch deshalb, weil sie auf drei Wegen entstehen kann:
In der 22 Seiten starken Leitlinie geht es viel um die Diagnostik. Man sollte schließlich sicher sein, ob jemand an CJK erkrankt ist. Erstens gibt es Krankheiten mit ähnlichen Symptomen, wie autoimmun vermittelte Enzephalitiden, die entsprechend behandelt werden können. Und zweitens ist wegen einer potenziellen Ansteckungsgefahr extreme Vorsicht geboten. Neu ist ein Verfahren namens Real Time Quaking induced Conversion, das fehlgefaltete Prionen im Liquor und sogar in der Tränenflüssigkeit nachweisen kann.
Uns sind inzwischen zwar etliche Typen der CJK bekannt, aber wie sich die Krankheit kausal behandeln lässt, wissen wir nach wie vor nicht. Das Thema Therapie handelt die Leitlinie deshalb auch in einem Absatz ab. Symptome kann man bestenfalls etwas abschwächen. Anti-Prionen-Antikörper wurden bislang an einer Handvoll Patienten getestet. Die Verträglichkeit scheint gut zu sein. „Diese Ergebnisse lassen hoffen, dass in Zukunft Behandlungsoptionen gefunden werden können“, so die Autoren.
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